蛋白-配体结合自由能分量（MM-PBSA）绘图工具
蛋白-配体结合自由能分量（MM-PBSA）绘图工具binding_energy · Protein–Ligand
概述
MM-PBSA/GBSA 是药物设计流程中筛排候选分子的主力自由能方法：对结合平衡段的轨迹帧分别计算 ΔGbind 及其分量，以均值排序即可对同系列候选做相对亲和力比较。分量柱状图进一步揭示驱动力结构——范德华主导的疏水型结合、静电/氢键主导的极性结合，对后续结构优化方向直接给出提示。
本工具解析 MMPBSA.py / gmx_MMPBSA 的 FINAL_RESULTS_MMPBSA.dat，全部能量分量自动成柱、正负双色。系列候选各跑一份 MM-GBSA 后分别拖入出图，即得 SAR 讨论用的能量分解组图。
输入数据格式
| 格式 | 说明 |
|---|---|
| MM-PBSA 结果 | MMPBSA.py / gmx_MMPBSA 输出 FINAL_RESULTS_MMPBSA.dat |
| 兼容格式 | .dat / .txt / .csv |
| 系列对比 | 每个候选分子一份 dat，分别出图 |
结果解读
小分子-蛋白 MM-GBSA ΔGbind 常落在 −15 ~ −60 kJ/mol。横向排序时，ΔVDWAALS 差异常主导 SAR（疏水腔填充好坏）；ΔEEL 与 ΔEGB 相抵后的净静电差对应氢键质量。注意 MM-PBSA 的系统误差（±10 kJ/mol 量级）大于同系列分子间差值时才有区分度，配对比较 + 误差棒是标准报告方式。
对同一蛋白做系列比较时保持设置完全一致（内介电、帧数、熵项开关）；改变任一设置都会引入不可比的系统偏移。与实验 IC₅₀/ΔG_exp 的 Pearson 相关性分析，是 MM-PBSA 应用的常规验证步骤。
使用步骤
- 对每个复合物平衡段运行 MMPBSA.py 或 gmx_MMPBSA（GB 快速筛排 / PB 精算）。
- 拖入各自的
FINAL_RESULTS_MMPBSA.dat。 - 调整柱体样式与配色。
- 导出 600 dpi PNG / 矢量 PDF，组图比较。
所有解析与渲染均在浏览器本地完成：上传入口就是文件选择器本身，数据不经过任何服务器， 断网环境同样可用。可以先用本页工作台的“一键载入示例数据”体验全流程，再换自己的模拟输出。
常见问题
MM-GBSA 和 MM-PBSA 选哪个？
GB（广义玻恩）快一个量级，适合大系列初筛；PB（泊松-玻尔兹曼）更严谨，适合最终候选精算与论文正文。同一研究里混用时需注明，二者数值有系统差不宜直接混排。
内介电常数（interior dielectric）设多少？
常用 1（原教旨）、2–4（含隐式极化修正，对带电配体更宽容）。带强极性/离子型配体时文献常用 2–4 并做敏感性说明；系列内部保持一致即可。
为什么我的 MM-PBSA 排序和 IC₅₀ 不一致？
常见原因：熵项未算或算得不一致、模拟未覆盖蛋白构象选择、水介导接触未被隐式溶剂刻画、靶点变构。MM-PBSA 的定位是相对排序参考；相关性差时先检查设置一致性，再考虑用 FEP 精算头部分子。
