蛋白-蛋白氢键（H-bond）绘图工具
蛋白-蛋白氢键（H-bond）绘图工具h_bond · Protein–Protein
概述
氢键是蛋白-蛋白界面中除疏水作用外最重要的非共价相互作用之一，界面氢键的数量与存续时间直接反映结合的特异性与强度。gmx hbond 依据供体–受体距离与角度判据逐帧统计氢键数目，输出的 .xvg 曲线是界面相互作用分析的标准起点。
本工具将氢键数–时间曲线按学术样式直接成图：多文件拖入可对比突变前后、不同 pH/离子强度条件下的界面氢键变化。配合 RMSD 与接触矩阵，即可构成“稳定性—相互作用—残基细节”三层递进的完整蛋白-蛋白界面证据链。
输入数据格式
| 格式 | 说明 |
|---|---|
| GROMACS .xvg | gmx hbond 输出：时间 + 氢键数（可含数对内氢键曲线） |
| 多文件叠画 | 每个 .xvg 一条曲线，突变体与野生型直接对比 |
| 兼容格式 | .xvg / .txt / .csv / .zip |
结果解读
界面氢键数通常在几十到一两百之间波动，围绕一个稳定均值震荡属正常热涨落。重点看两件事：一是均值水平——突变关键残基后均值若显著下降，即定位了关键氢键网络；二是存续性——若配合 -hbm/-hbn 输出（本站 RMSD 矩阵工具可做帧间分析）可见长寿命氢键，它们通常是界面热点残基的直接标志。
注意 gmx hbond 默认判据为供体–受体距离 ≤ 0.35 nm 且夹角 ≤ 30°，与 PISA、LIGPLOT 等工具的判据略有差异；跨工具比较时应在方法部分注明判据参数。
使用步骤
- 分别对界面两侧选择组运行
gmx hbond。 - 拖入 .xvg；或一键载入示例数据体验。
- 调整线宽、配色、图例与坐标标签。
- 导出 600 dpi PNG / 矢量 PDF。
所有解析与渲染均在浏览器本地完成：上传入口就是文件选择器本身，数据不经过任何服务器， 断网环境同样可用。可以先用本页工作台的“一键载入示例数据”体验全流程，再换自己的模拟输出。
常见问题
蛋白-蛋白界面通常有多少氢键？
典型抗体–抗原界面约 10–20 个氢键，一般蛋白-蛋白界面均值多在 5–30 区间，与界面面积正相关。绝对数量不及变化趋势重要：突变后均值下降超过 3–5 个通常即值得讨论。
为什么氢键曲线波动很大？
氢键的形成/断裂是皮秒级的热涨落过程，逐帧计数天然高频波动属正常现象。若需要平滑曲线，可在论文中报告滑动平均或直接给出均值 ± 标准差。
gmx hbond 里的“数对内氢键”是什么？
同一选择组内部形成的氢键（intra-group），与跨组（inter-group，即界面）氢键相对。研究蛋白-蛋白界面时应关注跨组曲线；多数据集 xvg 本工具会全部绘出。
